Spectrin: an alternate target for cytoskeletal drugs

幽灵蛋白 细胞骨架 细胞生物学 肌动蛋白 肌动蛋白结合蛋白 EPB41 化学 细胞松弛素D 细胞松弛素 肌动蛋白细胞骨架 生物 生物物理学 生物化学 细胞
作者
Sansa Dutta,Dipayan Bose,Semanti Ghosh,Abhijit Chakrabarti
出处
期刊:Journal of Biomolecular Structure & Dynamics [Taylor & Francis]
卷期号:41 (14): 6534-6545 被引量:1
标识
DOI:10.1080/07391102.2022.2109063
摘要

Cytoskeletal drugs having enormous therapeutic potential act on the cytoskeletal components like actin, tubulin either by promoting polymerization or destabilizing the same. Here we present the interaction of the popular cytoskeletal drugs such as taxol, latrunculin and cytochalasin with spectrin, a huge protein with multi domains that forms the cytoskeletal network. Particularly, the actin binding domain of spectrin regulates the dynamics of the actin cytoskeleton. We followed the binding of these drugs to its actin binding domain and intact spectrin as well. These drugs bind with moderate affinity (Kb ∼ 104 M−1) and the interaction with actin binding domain is entropy driven and hydrophobic in nature as determined by Van’t Hoff plot. The docking studies and molecular dynamics simulations further corroborate the experimental findings. Particularly the higher binding constants in the case of latrunculin and cytochalasin to the actin binding domain of spectrin suggest the binding sites are presumably located in its actin binding domain.Communicated by Ramaswamy H. Sarma
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