Structure and Assembly of the Nuclear Pore Complex

结构生物学 细胞生物学 结晶学
作者
Bernhard Hampoelz,Amparo Andrés-Pons,Panagiotis L. Kastritis,Martin Beck
出处
期刊:Annual Review of Biophysics [Annual Reviews]
卷期号:48 (1): 515-536 被引量:189
标识
DOI:10.1146/annurev-biophys-052118-115308
摘要

Nuclear pore complexes (NPCs) mediate nucleocytoplasmic exchange. They are exceptionally large protein complexes that fuse the inner and outer nuclear membranes to form channels across the nuclear envelope. About 30 different protein components, termed nucleoporins, assemble in multiple copies into an intricate cylindrical architecture. Here, we review our current knowledge of the structure of nucleoporins and how those come together in situ. We delineate architectural principles on several hierarchical organization levels, including isoforms, posttranslational modifications, nucleoporins, and higher-order oligomerization of nucleoporin subcomplexes. We discuss how cells exploit this modularity to faithfully assemble NPCs.
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