Flavin-Dependent Monooxygenase Kmy13 Mediates Formation of the Carbocyclic ansa System during Kendomycin B Biosynthesis

化学 单加氧酶 生物合成 黄素组 立体化学 含黄素单加氧酶 生物化学 细胞色素P450
作者
Jiang Chen,Hongjie Zhu,Ming Peng,Shanwen Zhang,Qinglian Li,Yu‐Cheng Gu,Jianhua Ju
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
标识
DOI:10.1021/jacs.4c08774
摘要

Kendomycin B is distinguished from other ansamycins by its unique, fully carbogenic ansa scaffold. We show here that FAD-dependent monooxygenase Kmy13 is solely responsible for installing the rare ansa structural framework; in vivo gene disruption/complementation experiments and in vitro enzymatic assays are described in detail. Moreover, the compound with a β-keto ester, kendolactone A (2), was confirmed as the natural substrate of Kmy13 and a bona fide biosynthetic intermediate en route to kendomycin B. Further structural prediction and biochemical assays have provided significant insights into the catalytic mechanism of Kmy13.
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