Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by full-length human ACE2

血管紧张素转化酶2 背景(考古学) 冠状病毒 严重急性呼吸综合征冠状病毒2型(SARS-CoV-2) 病毒学 2019年冠状病毒病(COVID-19) 2019-20冠状病毒爆发 血浆蛋白结合 蛋白质结构 计算生物学 生物 细胞生物学 受体 医学 遗传学 生物化学 疾病 传染病(医学专业) 爆发 病理 古生物学
作者
Renhong Yan,Yuanyuan Zhang,Yaning Li,Lu Xia,Yingying Guo,Qiang Zhou
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:367 (6485): 1444-1448 被引量:4487
标识
DOI:10.1126/science.abb2762
摘要

How SARS-CoV-2 binds to human cells Scientists are racing to learn the secrets of severe acute respiratory syndrome–coronavirus 2 (SARS-CoV-2), which is the cause of the pandemic disease COVID-19. The first step in viral entry is the binding of the viral trimeric spike protein to the human receptor angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2). Yan et al. present the structure of human ACE2 in complex with a membrane protein that it chaperones, B 0 AT1. In the context of this complex, ACE2 is a dimer. A further structure shows how the receptor binding domain of SARS-CoV-2 interacts with ACE2 and suggests that it is possible that two trimeric spike proteins bind to an ACE2 dimer. The structures provide a basis for the development of therapeutics targeting this crucial interaction. Science , this issue p. 1444
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