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CaMKII and Kalirin, a Rac1-GEF, regulate Akt phosphorylation involved in contraction-induced glucose uptake in skeletal muscle cells

蛋白激酶B RAC1 磷酸化 肌发生 化学 细胞生物学 过剩4 信号转导 生物化学 心肌细胞 生物 染色体易位 基因
作者
Sasa Liu,Juan Zhang,Rui Qi,Bangli Deng,Yuge Ni,Chang Zhang,Wenyan Niu
出处
期刊:Biochemical and Biophysical Research Communications [Elsevier]
卷期号:610: 170-175 被引量:2
标识
DOI:10.1016/j.bbrc.2022.03.152
摘要

Rac1 plays an important role in contraction-stimulated muscle glucose uptake, but the mechanism is not fully elucidated. We previously identified Rac1-dependent activation of Akt played a partial role in contraction-stimulated GLUT4 translocation to the cell surface of C2C12 myotubes. Recognizing that contraction activates CaMKII in muscle and CaMKII is known to regulate Rac1 activity in other systems, here we investigated the relationship between CaMKII, Akt and contraction-stimulated glucose uptake. Expression of a constitutively-active mutant of CaMKIIδ stimulated Akt phosphorylation that was inhibited by Rac1 inhibitor II. C2C12 myotubes were contracted by electrical pulse stimulation (EPS). We observed the CaMKII inhibitor, KN-93 and CaMKIIδ siRNA-mediated knockdown, reduced EPS-induced Akt phosphorylation in C2C12 myotubes. ITX3, an inhibitor of the Rac-GTPase Kalirin and Kalirin siRNA-mediated knockdown reduced EPS-stimulated Akt phosphorylation in myotubes. In addition, the Akt inhibitor MK2206 partly reduced EPS-stimulated glucose uptake without simultaneously affecting CaMKII phosphorylation and Kalirin protein abundance. Our findings demonstrate EPS leads to Akt activation through a CaMKII-Kalirin-Rac1 signaling pathway and partly regulates contraction-stimulated glucose uptake in muscle cells.
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