Study of the mechanism of non-covalent interactions between chlorogenic acid and soy protein isolate: Multi-spectroscopic, in vitro, and computational docking analyses

绿原酸 对接(动物) 大豆蛋白 化学 体外 共价键 生物化学 食品科学 有机化学 医学 护理部
作者
Nan Ma,Jiahui Duan,Guowei Zhou,Xibo Wang
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:457: 140084-140084 被引量:12
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2024.140084
摘要

This study investigated the interaction mechanism between chlorogenic acid (CA) and soy protein isolate (SPI) through multi-spectroscopic and computational docking and analyzed the changes in its functional properties. The results showed that the interaction of CA with SPI changed its UV and fluorescence absorption, and the fluorescence quenching mechanism was static quenching. At the same time, the secondary structure of the protein was altered, with a reduction in α-helix, β-sheet and β-turn. Computer docking analysis showed that CA binds to SPI through hydrophobic interactions, van der Waals forces, and hydrogen bonding to form a more compact complex. In addition, the dose-dependent enhancement of CA improved the functional properties of the complexes, including foaming, emulsification, and antioxidant properties. This study systematically investigated the mechanism of interaction between CA and SPI, which supports further research on food complex systems containing CA and SPI, as well as the application of the complex.
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