To achieve self‐assembled collagen mimetic fibrils using designed peptides

纤维 三螺旋 化学 序列(生物学) 螺旋(腹足类) 肽序列 生物物理学 结晶学 立体化学 生物化学 基因 生物 生态学 蜗牛
作者
Rebecca Strawn,FangFang Chen,Parminder Jeet Haven,Sam Wong,Anne Park‐Arias,Monique de Leeuw,Yujia Xu
出处
期刊:Biopolymers [Wiley]
卷期号:109 (7) 被引量:17
标识
DOI:10.1002/bip.23226
摘要

Abstract It has proven challenging to obtain collagen‐mimetic fibrils by protein design. We recently reported the self‐assembly of a mini‐fibril showing a 35 nm, D ‐period like, axially repeating structure using the designed triple helix Col108. Peptide Col108 was made by bacterial expression using a synthetic gene; its triple helix domain consists of three pseudo‐identical units of amino acid sequence arranged in tandem. It was postulated that the 35 nm d ‐period of Col108 mini‐fibrils originates from the periodicity of the Col108 primary structure. A mutual staggering of one sequence unit of the associating Col108 triple helices can maximize the inter‐helical interactions and produce the observed 35 nm d ‐period. Based on this unit‐staggered model, a triple helix consisting of only two sequence units is expected to have the potential to form the same d ‐periodic mini‐fibrils. Indeed, when such a peptide, peptide 2U108, was made it was found to self‐assemble into mini‐fibrils having the same d ‐period of 35 nm. In contrast, no d ‐periodic mini‐fibrils were observed for peptide 1U108, which does not have long‐range repeating sequences in its primary structure. The findings of the periodic mini‐fibrils of Col108 and 2U108 suggest a way forward to create collagen‐mimetic fibrils for biomedical and industrial applications.
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