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Postmortem Changes of Desmin, Talin-2, Vinculin, and Integrin β1 in Chicken Breast and Their Effects on Tenderness

结蛋白 长春新碱 温柔 整合素 化学 鸡胸脯 病理 焦点粘着 医学 生物化学 免疫组织化学 食品科学 受体 波形蛋白 磷酸化
作者
Wanhong He,Yingbo Peng,Haixia Huang,Hang Lu,Zheng Liu,Haoran Yu,Xiuyun Guo
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
标识
DOI:10.1021/acs.jafc.4c13003
摘要

Costameres are essential for maintaining the integrity of muscle fibers, which affects the meat tenderness. To explore the pattern of alteration in costameres after slaughter, this study investigated the distribution of costamere proteins (desmin, talin-2, vinculin, and integrin β1), their impact on tenderness, and the involved enzymes. Western blot analysis showed that talin-2 significantly degraded in postmortem, while integrin β1 significantly increased at 48 h (P < 0.05). Warner-Bratzler shear force was positively correlated with desmin, vinculin, and talin-2 expression and transcription levels of their genes but negatively correlated with pH, integrin β1 expression, and ITGB1 transcription level in terms of the overall trend. Multiplex immunohistochemistry revealed that these proteins were mainly distributed in the sarcolemma and cytoplasm, and the spatial interactions of them in the costameres began to weaken at 24 h. Caspase-3 and cathepsin B colocalized with these proteins at 3 and 24 h and may contribute to the degradation of costameres.
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