Designed Two- and Three-Dimensional Protein Nanocage Networks Driven by Hydrophobic Interactions Contributed by Amyloidogenic Motifs

纳米笼 自组装 纳米技术 结构母题 平移对称性 蛋白质工程 化学 生物物理学 材料科学 化学物理 物理 生物化学 生物 凝聚态物理 催化作用
作者
Bowen Zheng,Kai Zhou,Tuo Zhang,Chenyan Lv,Guanghua Zhao
出处
期刊:Nano Letters [American Chemical Society]
卷期号:19 (6): 4023-4028 被引量:27
标识
DOI:10.1021/acs.nanolett.9b01365
摘要

Precise manipulation of protein self-assembly by noncovalent interactions into programmed networks to mimic naturally occurring nanoarchitectures in living organisms is a challenge due to its structural heterogeneity, flexibility, and complexity. Herein, by taking advantage of both the hydrophobic forces contributed by the “GLMVG” motif, a kind of amyloidogenic motif (AM), and the high symmetry of protein nanocages, we have built an effective protein self-assembly strategy for the construction of two-dimensional (2D) or three-dimensional (3D) protein nanocage arrays. According to this strategy, “GLMVG” AMs from β-amyloid 42 were grafted onto the outer surface of a 24-mer ferritin nanocage close to its C4 symmetry channels, initially resulting in the production of subgrade 2D nanocage arrays and ultimately generating 3D highly ordered arrays with a simple cubic packing pattern as the reaction time increases. More importantly, the reversibility and the formation rate of these protein arrays can be modulated by pH. This work provides a de novo design strategy for accurate control over 2D or 3D protein self-assemblies.
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