Identification and Partial Characterization of an L-Tyrosine Aminotransferase (TAT) fromArabidopsis thaliana

互补 拟南芥 基因 拟南芥 互补DNA 生物化学 酪氨酸转氨酶 营养不良 生物 酪氨酸 分子生物学 表型 大肠杆菌 突变体 酶诱导剂
作者
Pranav R. Prabhu,André O. Hudson
出处
期刊:Biochemistry Research International [Hindawi Limited]
卷期号:2010: 1-11 被引量:54
标识
DOI:10.1155/2010/549572
摘要

The aminotransferase gene family in the model plant Arabidopsis thaliana consists of 44 genes. Twenty six of these enzymes are classified as characterized meaning that the reaction(s) that the enzyme catalyzes are documented using experimental means. The remaining 18 enzymes are uncharacterized and are therefore deemed putative. Our laboratory is interested in elucidating the function(s) of the remaining putative aminotransferase enzymes. To this end, we have identified and partially characterized an aminotransferase (TAT) enzyme from Arabidopsis annotated by the locus tag At5g36160. The full-length cDNA was cloned and the purified recombinant enzyme was characterized using in vitro and in vivo experiments. In vitro analysis showed that the enzyme is capable of interconverting L-Tyrosine and 4-hydroxyphenylpyruvate, and L-Phenylalanine and phenylpyruvate. In vivo analysis by functional complementation showed that the gene was able to complement an E. coli with a background of aminotransferase mutations that confers auxotrophy for L-Tyrosine and L-Phenylalanine.

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