2,3‐Dihydroxybenzoic Acid Decarboxylase from Fusarium oxysporum: Crystal Structures and Substrate Recognition Mechanism

脱羧 化学 同四聚体 立体化学 丙酮酸脱羧酶 活动站点 基质(水族馆) 儿茶酚 羧化 生物化学 催化作用 生物 基因 醇脱氢酶 蛋白质亚单位 生态学
作者
M.K. Song,Xue‐Mei Zhang,Weidong Liu,Jinghui Feng,Yunfeng Cui,Peiyuan Yao,Min Wang,Rey‐Ting Guo,Qiaqing Wu,Dunming Zhu
出处
期刊:ChemBioChem [Wiley]
卷期号:21 (20): 2950-2956 被引量:14
标识
DOI:10.1002/cbic.202000244
摘要

Abstract A 2,3‐dihydroxybenzoic acid decarboxylase from Fusarium oxysporum (2,3‐DHBD_Fo) has a relatively high catalytic efficiency for the decarboxylation of 2,3‐dihydroxybenzoic acid (DHBA) and carboxylation of catechol, thus it has a different substrate spectrum from other benzoic acid decarboxylases. We have determined the structures of 2,3‐DHBD_Fo in its apo form and complexes with catechol or 2,5‐dihydroxybenzoic acid at 1.55, 1.97, and 2.45 Å resolution, respectively. The crystal structures of 2,3‐DHBD_Fo show that the enzyme exists as a homotetramer, and each active center has a Zn 2+ ion coordinated by E8, H167, D291 and three water molecules. This is different from 2,6‐DHBD from Rhizobium sporomusa , in which the Zn 2+ ion is also coordinated with H10. Surprisingly, mutation of A10 of 2,3‐DHBD_Fo to His resulted in almost complete loss of the enzyme activity. Enzyme‐substrate docking and site‐directed mutation studies indicate that residue R233 Δ interacts with the 3‐hydroxy group of 2,3‐DHBA, and plays an important role in substrate recognition for this enzyme, thus revealing the molecular basis 2,3‐dihydroxybenzoic acid decarboxylase.
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