Expression of proteins in Pichia pastoris

毕赤酵母 异源的 酵母 毕赤酵母 重组DNA 生物化学 生物 异源表达 化学 计算生物学 基因
作者
Giuliana Mastropietro,Rochelle Aw,Karen M. Polizzi
出处
期刊:Methods in Enzymology 卷期号:: 53-80 被引量:8
标识
DOI:10.1016/bs.mie.2021.07.004
摘要

The methylotrophic yeast Pichia pastoris is currently one of the most versatile and popular hosts for the production of heterologous proteins, including industrial enzymes. The popularity of P. pastoris stems from its ability to grow to high cell densities, producing high titers of secreted heterologous protein with very low amounts of endogenous proteins. Its ability to express correctly folded proteins with post-translational modifications makes it an excellent candidate for the production of biopharmaceuticals. In addition, production in P. pastoris typically uses the strong, methanol-inducible and tightly regulated promoter (PAOX1), which can result in heterologous protein that constitutes up to 30% of total cell protein upon growth in methanol. In this chapter, we present methodology for the production of secreted recombinant proteins in P. pastoris, and we discuss alternatives to enhance protein production with the desired yield and quality.
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