Polydopamine-assisted one-step immobilization of lipase on α-alumina membrane for fouling control in the treatment of oily wastewater

脂肪酶 化学 固定化酶 结垢 渗透 化学工程 膜污染 色谱法 废水 生物污染 有机化学 废物管理 渗透 生物化学 工程类
作者
Jéssica Mulinari,Alan Ambrosi,Yuren Feng,Ze He,Xiaochuan Huang,Qilin Li,Marco Di Luccio,Dachamir Hotza,J. Vladimir Oliveira
出处
期刊:Chemical Engineering Journal [Elsevier]
卷期号:459: 141516-141516 被引量:19
标识
DOI:10.1016/j.cej.2023.141516
摘要

Covalent enzyme immobilization is generally a time-consuming and multistep procedure that uses toxic solvents and requires more than one chemical, making industrial upscaling unattractive. Using an aqueous polydopamine (PDA) solution for enzyme immobilization is a greener alternative. Usually, enzyme immobilization using PDA is performed in two steps: dopamine polymerization on the material surface followed by enzyme immobilization. A few recent studies applied a one-step strategy by mixing dopamine and enzyme in the coating solution, reducing the immobilization time, chemical consumption, and wastewater generation. This study compares the two-step and one-step approaches to immobilizing the lipase Eversa Transform 2.0 (ET2) on an α-alumina membrane. The one-step immobilization method achieved similar enzyme loading, membrane hydrolytic activity, and enzyme-specific activity to those of the two-step method. The ET2 immobilized using both strategies showed excellent fouling resistance and self-cleaning performance in oily wastewater filtration. The membrane modified by the one-step approach exhibited a lower reduction in pure water permeance after oil fouling (35%) and a higher permeance recovery (90%) than the one modified by the two-step method (40% and 74%, respectively). This better performance can be due to the higher hydrophilicity of the modified membrane and higher stability over reaction time shown by the enzyme immobilized by the one-step strategy. The higher stability can be attributed to more attachment points between the enzyme and PDA, increasing the enzyme rigidity and preventing conformational changes.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
李小伟完成签到,获得积分10
刚刚
认真问筠发布了新的文献求助10
刚刚
端庄之云发布了新的文献求助10
刚刚
LXiao发布了新的文献求助10
1秒前
Aspirin完成签到 ,获得积分10
1秒前
潇洒雁梅完成签到,获得积分10
1秒前
2秒前
沉静傲霜发布了新的文献求助10
2秒前
soar完成签到,获得积分10
3秒前
简单的如松完成签到,获得积分20
4秒前
石文完成签到,获得积分10
4秒前
lrj发布了新的文献求助10
6秒前
s615发布了新的文献求助10
6秒前
徐小完成签到,获得积分20
6秒前
7秒前
7秒前
7秒前
Akim应助十二采纳,获得10
7秒前
linxi完成签到,获得积分10
7秒前
9秒前
TTT完成签到,获得积分20
9秒前
后周寒生完成签到,获得积分10
10秒前
Hello应助聪慧的谷雪采纳,获得30
10秒前
单薄的雁枫完成签到,获得积分10
10秒前
11秒前
天天快乐应助暴躁的信封采纳,获得10
11秒前
dingxy1009完成签到,获得积分10
11秒前
刘茂甫发布了新的文献求助10
12秒前
13秒前
李健应助wangshibing采纳,获得10
13秒前
田様应助鑫鑫努力学习采纳,获得10
13秒前
nini完成签到,获得积分10
13秒前
cyz012568完成签到,获得积分10
13秒前
zzppp完成签到,获得积分20
14秒前
14秒前
14秒前
慕青应助Leah采纳,获得10
14秒前
建新发布了新的文献求助10
14秒前
魇无月完成签到,获得积分10
15秒前
卡不卡不完成签到,获得积分10
16秒前
高分求助中
Rechtsphilosophie 1000
Bayesian Models of Cognition:Reverse Engineering the Mind 800
Essentials of thematic analysis 700
A Dissection Guide & Atlas to the Rabbit 600
Very-high-order BVD Schemes Using β-variable THINC Method 568
Внешняя политика КНР: о сущности внешнеполитического курса современного китайского руководства 500
Revolution und Konterrevolution in China [by A. Losowsky] 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3122329
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2772690
关于积分的说明 7714624
捐赠科研通 2428211
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1289656
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 621484
版权声明 600183