USP2a negatively regulates IL-1β- and virus-induced NF-κB activation by deubiquitinating TRAF6

转录因子 细胞生物学 脱氮酶 泛素 信号转导 仙台病毒 刺激 NF-κB 生物 基因敲除 肿瘤坏死因子α 受体 调节器 NFKB1型 化学 病毒 免疫学 基因 生物化学 神经科学
作者
Xiao He,Yang Li,Chao Li,Lijuan Liu,Xiaodong Zhang,Yü Liu,Hong‐Bing Shu
出处
期刊:Journal of Molecular Cell Biology [Oxford University Press]
卷期号:5 (1): 39-47 被引量:61
标识
DOI:10.1093/jmcb/mjs024
摘要

The transcription factor NF-κB plays critical roles in many biological processes, especially immunity. The signaling to NF-κB activation is subtly regulated to avoid harmful immune effects. In this report, we identified ubiquitin-specific protease 2 isoform a (USP2a) as a novel negative regulator in Toll-like receptors/IL-1β- and Sendai virus (SeV)-induced NF-κB activation. Overexpression of USP2a inhibited IL-1β- and SeV-induced NF-κB activation and transcription of inflammatory cytokines, whereas the knockdown or knockout of USP2a had opposite effects. USP2a-deficient cells exhibited potentiated ubiquitination of tumor necrosis factor receptor-associated factor 6 (TRAF6) upon stimulation by IL-1β and SeV. Furthermore, USP2a was constitutively associated with TRAF6, and removed K63-linked polyubiquitin chains of TRAF6 induced by IL-1β and SeV stimulation. The residues of USP2a important for their role were also identified. Because of the importance of TRAF6 in multiple pathways leading to NF-κB activation, these findings provide a general regulatory mechanism for NF-κB activation triggered by different stimuli.
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