Heat shock protein 40 (Hsp40) plays a key role in the virus life cycle

生物 热休克蛋白 伴侣(临床) 细胞生物学 蛋白质折叠 病毒 共同伴侣 病毒生命周期 病毒复制 病毒学 热休克蛋白70 计算生物学 遗传学 基因 医学 病理
作者
Caroline Knox,Garry A. Luke,Gregory L. Blatch,Eva-­Rachele Pesce
出处
期刊:Virus Research [Elsevier]
卷期号:160 (1-2): 15-24 被引量:41
标识
DOI:10.1016/j.virusres.2011.06.013
摘要

The heat shock proteins (Hsps) are a diverse subset of molecular chaperones that generally promote the proper folding of proteins after translation and also prevent their aggregation during cellular stress. Paradoxically, cellular chaperones might perform important antiviral functions for host cells, yet, at the same time, might be beneficial for virus replication. Among them, Hsp40 is a specialized co-chaperone that has recently received much attention for its crucial role in both constitutive cellular functions and virus pathogenicity. The aim of this review is to raise awareness of its importance in the life cycles of a wide range of viruses.

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