Significance of conservative asparagine residues in the thermal hysteresis activity of carrot antifreeze protein

天冬酰胺 抗冻蛋白 化学 缬氨酸 氨基酸 生物化学 生物物理学 生物
作者
Dangquan Zhang,Bing Liu,Dongru Feng,Yanming He,Shuqi Wang,Hongbin Wang,Jinfa Wang
出处
期刊:Biochemical Journal [Portland Press]
卷期号:377 (3): 589-595 被引量:40
标识
DOI:10.1042/bj20031249
摘要

The approximately 24-amino-acid leucine-rich tandem repeat motif (PXXXXXLXXLXXLXLSXNXLXGXI) of carrot antifreeze protein comprises most of the processed protein and should contribute at least partly to the ice-binding site. Structural predictions using publicly available online sources indicated that the theoretical three-dimensional model of this plant protein includes a 10-loop beta-helix containing the approximately 24-amino-acid tandem repeat. This theoretical model indicated that conservative asparagine residues create putative ice-binding sites with surface complementarity to the 1010 prism plane of ice. We used site-specific mutagenesis to test the importance of these residues, and observed a distinct loss of thermal hysteresis activity when conservative asparagines were replaced with valine or glutamine, whereas a large increase in thermal hysteresis was observed when phenylalanine or threonine residues were replaced with asparagine, putatively resulting in the formation of an ice-binding site. These results confirmed that the ice-binding site of carrot antifreeze protein consists of conservative asparagine residues in each beta-loop. We also found that its thermal hysteresis activity is directly correlated with the length of its asparagine-rich binding site, and hence with the size of its ice-binding face.
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