Accurate Determination of Interfacial Protein Secondary Structure by Combining Interfacial-Sensitive Amide I and Amide III Spectral Signals

无规线圈 化学 蛋白质二级结构 酰胺 结晶学 蜂毒肽 化学物理 有机化学 生物化学
作者
Shuji Ye,Hongchun Li,Weilai Yang,Yi Luo
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
卷期号:136 (4): 1206-1209 被引量:103
标识
DOI:10.1021/ja411081t
摘要

Accurate determination of protein structures at the interface is essential to understand the nature of interfacial protein interactions, but it can only be done with a few, very limited experimental methods. Here, we demonstrate for the first time that sum frequency generation vibrational spectroscopy can unambiguously differentiate the interfacial protein secondary structures by combining surface-sensitive amide I and amide III spectral signals. This combination offers a powerful tool to directly distinguish random-coil (disordered) and α-helical structures in proteins. From a systematic study on the interactions between several antimicrobial peptides (including LKα14, mastoparan X, cecropin P1, melittin, and pardaxin) and lipid bilayers, it is found that the spectral profiles of the random-coil and α-helical structures are well separated in the amide III spectra, appearing below and above 1260 cm–1, respectively. For the peptides with a straight backbone chain, the strength ratio for the peaks of the random-coil and α-helical structures shows a distinct linear relationship with the fraction of the disordered structure deduced from independent NMR experiments reported in the literature. It is revealed that increasing the fraction of negatively charged lipids can induce a conformational change of pardaxin from random-coil to α-helical structures. This experimental protocol can be employed for determining the interfacial protein secondary structures and dynamics in situ and in real time without extraneous labels.
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