The expanding scope of antimicrobial peptide structures and their modes of action

抗菌肽 抗菌剂 先天免疫系统 合理设计 生物 计算生物学 抗生素耐药性 氨基酸 两亲性 化学 微生物学 抗生素 生物化学 免疫系统 细菌 免疫学 遗传学 有机化学 聚合物 共聚物
作者
Leonard T. Nguyen,Evan F. Haney,Hans J. Vogel
出处
期刊:Trends in Biotechnology [Elsevier BV]
卷期号:29 (9): 464-472 被引量:1474
标识
DOI:10.1016/j.tibtech.2011.05.001
摘要

Antimicrobial peptides (AMPs) are an integral part of the innate immune system that protect a host from invading pathogenic bacteria. To help overcome the problem of antimicrobial resistance, cationic AMPs are currently being considered as potential alternatives for antibiotics. Although extremely variable in length, amino acid composition and secondary structure, all peptides can adopt a distinct membrane-bound amphipathic conformation. Recent studies demonstrate that they achieve their antimicrobial activity by disrupting various key cellular processes. Some peptides can even use multiple mechanisms. Moreover, several intact proteins or protein fragments are now being shown to have inherent antimicrobial activity. A better understanding of the structure–activity relationships of AMPs is required to facilitate the rational design of novel antimicrobial agents.
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