Investigation on the conformational changes of bovine serum albumin in a wide pH range from 2 to 12

化学 牛血清白蛋白 圆二色性 色氨酸 荧光 酪氨酸 血清白蛋白 白蛋白 色谱法 分析化学(期刊) 生物化学 氨基酸 物理 量子力学
作者
Zhenxing Chi,Bowen Hong,Xiulian Ren,Kunyu Cheng,Yuqian Lu,Xinning Liu
出处
期刊:Spectroscopy Letters [Informa]
卷期号:51 (6): 279-286 被引量:29
标识
DOI:10.1080/00387010.2018.1471092
摘要

The conformation of bovine serum albumin largely depends on its microenvironment pH and affects its physical functions and applications. In this study, we investigated the effects of pH (wide range 2–12) on the conformation of bovine serum albumin based on spectroscopic signals by various spectroscopic means including fluorescence, synchronous fluorescence, resonance light scattering, UV-visible absorption, and circular dichroism. The changes in spectroscopic signals, such as peak position and intensity, showed that the structure of bovine serum albumin varied significantly with pH. The conformation of bovine serum albumin was compact at pH 6–7, as indicated by the largest peak position values and peak intensities in the fluorescence, synchronous fluorescence, and RLS spectra. The structure of bovine serum albumin became loose in the acidic or alkaline environment, as indicated by the decreased peak position values and peak intensities. The microenvironment of the amino acid residues of bovine serum albumin also varied with pH, as indicated by the changing peak position values. At pH 7, the hydrophobicity of the tyrosine and tryptophan residues was the weakest, as indicated by the minimum synchronous fluorescence signals. In addition, the secondary structure of bovine serum albumin, especially α-helix, varied with pH. The content of α-helix reached the maximum value of 68% at pH 6–8, whereas it decreased in the acidic or alkaline environment. The study provides valuable details for studying the physiological function and applications of serum albumins.

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