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Characterization of the phosphorylation sites of Mycobacterium tuberculosis serine/threonine protein kinases, PknA, PknD, PknE, and PknH by mass spectrometry

磷酸化 丝氨酸 蛋白质磷酸化 苏氨酸 激酶 生物化学 丝氨酸苏氨酸激酶 生物 脱磷 蛋白质组学 蛋白激酶A 磷酸酶 基因
作者
Virginie Molle,Isabelle Zanella-Cléon,Jean-Philippe Robin,Souen Mallejac,Alain J. Cozzone,Michel Becchi
出处
期刊:Proteomics [Wiley]
卷期号:6 (13): 3754-3766 被引量:27
标识
DOI:10.1002/pmic.200500900
摘要

Abstract In Mycobacterium tuberculosis (Mtb), regulatory phosphorylation of proteins at serine and/or threonine residues by serine/threonine protein kinases (STPKs) is an emerging theme connected with the involvement of these enzymes in virulence mechanisms. The identification of phosphorylation sites in proteins provides a powerful tool to study signal transduction pathways and to identify the corresponding interaction networks. Detection of phosphorylated proteins as well as assignment of the phosphorylated sites in STPKs is a major challenge in proteomics since some of these enzymes might be interesting therapeutical targets. Using different strategies to identify phosphorylated residues, we report, in the present work, MS studies of the entire intracellular regions of recombinant protein kinases PknA, PknD, PknE, and PknH from Mtb. The on‐target dephosphorylation/MALDI‐TOF for identification of phosphorylated peptides was used in combination with LC‐ESI/MS/MS for localization of phosphorylation sites. By doing so, seven and nine phosphorylated serine and/or threonine residues were identified as phosphorylation sites in the recombinant intracellular regions of PknA and PknH, respectively. The same technique led also to the identification of seven phosphorylation sites in each of the two recombinant kinases, PknD and PknE.
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