Characterization of the phosphorylation sites of Mycobacterium tuberculosis serine/threonine protein kinases, PknA, PknD, PknE, and PknH by mass spectrometry

磷酸化 丝氨酸 蛋白质磷酸化 苏氨酸 激酶 生物化学 丝氨酸苏氨酸激酶 生物 脱磷 蛋白质组学 蛋白激酶A 磷酸酶 基因
作者
Virginie Molle,Isabelle Zanella-Cléon,Jean-Philippe Robin,Souen Mallejac,Alain J. Cozzone,Michel Becchi
出处
期刊:Proteomics [Wiley]
卷期号:6 (13): 3754-3766 被引量:27
标识
DOI:10.1002/pmic.200500900
摘要

Abstract In Mycobacterium tuberculosis (Mtb), regulatory phosphorylation of proteins at serine and/or threonine residues by serine/threonine protein kinases (STPKs) is an emerging theme connected with the involvement of these enzymes in virulence mechanisms. The identification of phosphorylation sites in proteins provides a powerful tool to study signal transduction pathways and to identify the corresponding interaction networks. Detection of phosphorylated proteins as well as assignment of the phosphorylated sites in STPKs is a major challenge in proteomics since some of these enzymes might be interesting therapeutical targets. Using different strategies to identify phosphorylated residues, we report, in the present work, MS studies of the entire intracellular regions of recombinant protein kinases PknA, PknD, PknE, and PknH from Mtb. The on‐target dephosphorylation/MALDI‐TOF for identification of phosphorylated peptides was used in combination with LC‐ESI/MS/MS for localization of phosphorylation sites. By doing so, seven and nine phosphorylated serine and/or threonine residues were identified as phosphorylation sites in the recombinant intracellular regions of PknA and PknH, respectively. The same technique led also to the identification of seven phosphorylation sites in each of the two recombinant kinases, PknD and PknE.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
PDF的下载单位、IP信息已删除 (2025-6-4)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
jiaolulu发布了新的文献求助10
3秒前
量子星尘发布了新的文献求助10
3秒前
真的不想干活了完成签到,获得积分10
3秒前
美丽的依琴完成签到,获得积分10
4秒前
Xin完成签到,获得积分10
10秒前
Aurora.H完成签到,获得积分10
13秒前
13秒前
FashionBoy应助科研通管家采纳,获得10
14秒前
打打应助科研通管家采纳,获得10
14秒前
Jasper应助科研通管家采纳,获得10
14秒前
Ava应助科研通管家采纳,获得10
14秒前
顾矜应助科研通管家采纳,获得10
14秒前
上官若男应助科研通管家采纳,获得10
14秒前
duckspy发布了新的文献求助10
16秒前
16秒前
16秒前
xiaowan完成签到,获得积分10
17秒前
Terry完成签到,获得积分10
18秒前
张张张哈哈哈完成签到,获得积分10
18秒前
Research完成签到 ,获得积分10
18秒前
称心采枫完成签到 ,获得积分0
19秒前
19秒前
新新新新新发顶刊完成签到 ,获得积分10
20秒前
L3完成签到,获得积分10
21秒前
我是科研小能手完成签到,获得积分10
21秒前
风中的小丸子完成签到,获得积分10
22秒前
22秒前
时尚俊驰发布了新的文献求助10
23秒前
23秒前
23秒前
Grin完成签到,获得积分10
24秒前
周周完成签到,获得积分20
24秒前
25秒前
liufan完成签到 ,获得积分10
27秒前
guitarist完成签到 ,获得积分10
27秒前
饮汽水完成签到,获得积分10
27秒前
27秒前
yoyo20012623完成签到,获得积分10
28秒前
伦语发布了新的文献求助10
28秒前
韵苑完成签到,获得积分10
30秒前
高分求助中
【提示信息,请勿应助】关于scihub 10000
Les Mantodea de Guyane: Insecta, Polyneoptera [The Mantids of French Guiana] 3000
徐淮辽南地区新元古代叠层石及生物地层 3000
The Mother of All Tableaux: Order, Equivalence, and Geometry in the Large-scale Structure of Optimality Theory 3000
Handbook of Industrial Diamonds.Vol2 1100
Global Eyelash Assessment scale (GEA) 1000
Picture Books with Same-sex Parented Families: Unintentional Censorship 550
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 冶金 细胞生物学 免疫学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 4038201
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3575940
关于积分的说明 11373987
捐赠科研通 3305747
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1819274
邀请新用户注册赠送积分活动 892662
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 815022