Characterization of the phosphorylation sites of Mycobacterium tuberculosis serine/threonine protein kinases, PknA, PknD, PknE, and PknH by mass spectrometry

磷酸化 丝氨酸 蛋白质磷酸化 苏氨酸 激酶 生物化学 丝氨酸苏氨酸激酶 生物 脱磷 蛋白质组学 蛋白激酶A 磷酸酶 基因
作者
Virginie Molle,Isabelle Zanella-Cléon,Jean-Philippe Robin,Souen Mallejac,Alain J. Cozzone,Michel Becchi
出处
期刊:Proteomics [Wiley]
卷期号:6 (13): 3754-3766 被引量:27
标识
DOI:10.1002/pmic.200500900
摘要

Abstract In Mycobacterium tuberculosis (Mtb), regulatory phosphorylation of proteins at serine and/or threonine residues by serine/threonine protein kinases (STPKs) is an emerging theme connected with the involvement of these enzymes in virulence mechanisms. The identification of phosphorylation sites in proteins provides a powerful tool to study signal transduction pathways and to identify the corresponding interaction networks. Detection of phosphorylated proteins as well as assignment of the phosphorylated sites in STPKs is a major challenge in proteomics since some of these enzymes might be interesting therapeutical targets. Using different strategies to identify phosphorylated residues, we report, in the present work, MS studies of the entire intracellular regions of recombinant protein kinases PknA, PknD, PknE, and PknH from Mtb. The on‐target dephosphorylation/MALDI‐TOF for identification of phosphorylated peptides was used in combination with LC‐ESI/MS/MS for localization of phosphorylation sites. By doing so, seven and nine phosphorylated serine and/or threonine residues were identified as phosphorylation sites in the recombinant intracellular regions of PknA and PknH, respectively. The same technique led also to the identification of seven phosphorylation sites in each of the two recombinant kinases, PknD and PknE.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
PDF的下载单位、IP信息已删除 (2025-6-4)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
wangyup发布了新的文献求助10
刚刚
执着静竹完成签到,获得积分10
1秒前
hetao完成签到,获得积分10
2秒前
完美世界应助忧心的不二采纳,获得10
3秒前
栉风沐雨发布了新的文献求助10
3秒前
11发布了新的文献求助10
4秒前
英俊的铭应助外向芹菜采纳,获得10
5秒前
wanci应助姚景涛采纳,获得10
6秒前
超级炎彬完成签到,获得积分10
7秒前
8秒前
8秒前
wangchaofk发布了新的文献求助20
9秒前
新新完成签到,获得积分10
10秒前
搜集达人应助小超超采纳,获得10
10秒前
付2完成签到,获得积分20
11秒前
55完成签到,获得积分20
11秒前
共享精神应助wangyup采纳,获得10
11秒前
小雨发布了新的文献求助10
12秒前
栉风沐雨完成签到,获得积分10
12秒前
13秒前
魔幻凝云发布了新的文献求助40
14秒前
posh完成签到 ,获得积分10
15秒前
15秒前
15秒前
17秒前
魔幻慕梅完成签到,获得积分10
17秒前
科研通AI2S应助结实的半双采纳,获得10
18秒前
18秒前
ionicliquids发布了新的文献求助10
18秒前
烂漫薯片完成签到,获得积分10
18秒前
SciGPT应助Passerby采纳,获得10
20秒前
上上谦完成签到,获得积分10
20秒前
20秒前
一裤子灰完成签到,获得积分10
21秒前
魔幻芒果发布了新的文献求助10
21秒前
21秒前
忧郁紫翠完成签到,获得积分20
22秒前
23秒前
芒果味猕猴桃完成签到,获得积分10
23秒前
柳叶小弯刀完成签到,获得积分10
24秒前
高分求助中
A new approach to the extrapolation of accelerated life test data 1000
Cognitive Neuroscience: The Biology of the Mind 1000
Technical Brochure TB 814: LPIT applications in HV gas insulated switchgear 1000
ACSM’s Guidelines for Exercise Testing and Prescription, 12th edition 500
Picture Books with Same-sex Parented Families: Unintentional Censorship 500
Nucleophilic substitution in azasydnone-modified dinitroanisoles 500
不知道标题是什么 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 冶金 细胞生物学 免疫学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3970048
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3514739
关于积分的说明 11175783
捐赠科研通 3250115
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1795198
邀请新用户注册赠送积分活动 875630
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 804951