Cloning and Characterization of Monacolin K Biosynthetic Gene Cluster from Monascus pilosus

基因簇 生物 土曲霉 聚酮合酶 聚酮 基因 遗传学 同源重组 生物合成 生物化学 分子生物学
作者
Yi-Pei Chen,Ching‐Ping Tseng,Li-Ling Liaw,Chunlin Wang,I‐Ching Chen,Wen-Jung Wu,Ming‐Der Wu,Gwo‐Fang Yuan
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:56 (14): 5639-5646 被引量:83
标识
DOI:10.1021/jf800595k
摘要

Monacolin K is a secondary metabolite synthesized by polyketide synthases (PKS) from Monascus, and it has the same structure as lovastatin, which is mainly produced by Aspergillus terreus. In the present study, a bacterial artificial chromosome (BAC) clone, mps01, was screened from the BAC library constructed from Monascus pilosus BCRC38072 genomic DNA. The putative monacolin K biosynthetic gene cluster was found within a 42 kb region in the mps01 clone. The deduced amino acid sequences encoded by the nine genes designated as mokA−mokI, which share over 54% similarity with the lovastatin biosynthetic gene cluster in A. terreus, were assumed to be involved in monacolin K biosynthesis. A gene disruption construct designed to replace the central part of mokA, a polyketide synthase gene, in wild-type M. pilosus BCRC38072 with a hygromycin B resistance gene through homologous recombination, resulted in a mokA-disrupted strain. The disruptant did not produce monacolin K, indicating that mokA encoded the PKS responsible for monacolin K biosynthesis in M. pilosus BCRC38072.
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