Reversibility of citrate synthase allows autotrophic growth of a thermophilic bacterium

自养 柠檬酸合酶 固碳 柠檬酸循环 生物化学 嗜热菌 一氧化碳脱氢酶 辅因子 古细菌 生物 硫黄 化学 ATP柠檬酸裂解酶 ATP合酶 三羧酸 细菌 基因 一氧化碳 光合作用 遗传学 催化作用 有机化学
作者
Achim Mall,Jessica Sobotta,Claudia Huber,Carolin Tschirner,Stefanie Kowarschik,Katarina Bačnik,Mario Mergelsberg,Matthias Boll,Michael Hügler,Wolfgang Eisenreich,Ivan A. Berg
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:359 (6375): 563-567 被引量:157
标识
DOI:10.1126/science.aao2410
摘要

Biological inorganic carbon fixation proceeds through a number of fundamentally different autotrophic pathways that are defined by specific key enzymatic reactions. Detection of the enzymatic genes in (meta)genomes is widely used to estimate the contribution of individual organisms or communities to primary production. Here we show that the sulfur-reducing anaerobic deltaproteobacterium Desulfurella acetivorans is capable of both acetate oxidation and autotrophic carbon fixation, with the tricarboxylic acid cycle operating either in the oxidative or reductive direction, respectively. Under autotrophic conditions, the enzyme citrate synthase cleaves citrate adenosine triphosphate independently into acetyl coenzyme A and oxaloacetate, a reaction that has been regarded as impossible under physiological conditions. Because this overlooked, energetically efficient carbon fixation pathway lacks key enzymes, it may function unnoticed in many organisms, making bioinformatical predictions difficult, if not impossible.
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