Tuning a MAb glycan profile in cell culture: Supplementing N-acetylglucosamine to favour G0 glycans without compromising productivity and cell growth

核苷酸糖 氨基葡萄糖 聚糖 单克隆抗体 细胞生长 细胞生物学 化学 糖基化 细胞内 糖蛋白 生物化学 生物 抗体 N-乙酰氨基葡萄糖 细胞培养 糖基转移酶 免疫学 遗传学
作者
Eric J. M. Blondeel,Katrin Braasch,Thomas E. McGill,David Chang,Christina Engel,Maureen Spearman,Michael Butler,Marc G. Aucoin
出处
期刊:Journal of Biotechnology [Elsevier BV]
卷期号:214: 105-112 被引量:26
标识
DOI:10.1016/j.jbiotec.2015.09.014
摘要

Glycosylation is a critical quality attribute of many therapeutic proteins, particularly monoclonal antibodies (MAbs). Nucleotide-sugar precursors supplemented to growth medium to affect the substrate supply chain of glycosylation has yielded promising but varied results for affecting glycosylation. Glucosamine (GlcN), a precursor for N-acetylglucosamine (GlcNAc), is a major component of mammalian glycans. The supplementation of GlcN to CHO cells stably-expressing a chimeric heavy-chain monoclonal antibody, EG2-hFc, reduces the complexity of glycans to favour G0 glycoforms, while also negatively impacting cell growth. Although several researchers have examined the supplementation of glucosamine, no clear explanation of its impact on cell growth has been forthcoming. In this work, the glucosamine metabolism is examined. We identified the acetylation of GlcN to produce GlcNAc to be the most likely cause for the negative impact on growth due to the depletion of intracellular acetyl-CoA pools in the cytosol. By supplementing GlcNAc in lieu of GlcN to CHO cells producing EG2-hFc, we achieve the same shift in glycan complexity with marginal impacts on the cell growth and protein production.
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