Research on the Interaction Mechanism and Structural Changes in Human Serum Albumin with Hispidin Using Spectroscopy and Molecular Docking

化学 人血清白蛋白 结合常数 猝灭(荧光) 对接(动物) 疏水效应 结合位点 荧光光谱法 分子 荧光 结晶学 计算化学 有机化学 生物化学 量子力学 医学 物理 护理部
作者
Si-Hua Fan,Wenqiang Wang,Yuwen Zhou,Xuejun Gao,Qiang Zhang,Minghui Zhang
出处
期刊:Molecules [Multidisciplinary Digital Publishing Institute]
卷期号:29 (3): 655-655 被引量:10
标识
DOI:10.3390/molecules29030655
摘要

The interaction between human serum albumin (HSA) and hispidin, a polyketide abundantly present in both edible and therapeutic mushrooms, was explored through multispectral methods, hydrophobic probe assays, location competition trials, and molecular docking simulations. The results of fluorescence quenching analysis showed that hispidin quenched the fluorescence of HSA by binding to it via a static mechanism. The binding of hispidin and HSA was validated further by synchronous fluorescence, three-dimensional fluorescence, and UV/vis spectroscopy analysis. The apparent binding constant (Ka) at different temperatures, the binding site number (n), the quenching constants (Ksv), the dimolecular quenching rate constants (Kq), and the thermodynamic parameters (∆G, ∆H, and ∆S) were calculated. Among these parameters, ∆H and ∆S were determined to be 98.75 kJ/mol and 426.29 J/(mol·K), respectively, both exhibiting positive values. This observation suggested a predominant contribution of hydrophobic forces in the interaction between hispidin and HSA. By employing detergents (SDS and urea) and hydrophobic probes (ANS), it became feasible to quantify alterations in Ka and surface hydrophobicity, respectively. These measurements confirmed the pivotal role of hydrophobic forces in steering the interaction between hispidin and HSA. Site competition experiments showed that there was an interaction between hispidin and HSA molecules at site I, which situates the IIA domains of HSA, which was further confirmed by the molecular docking simulation.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
PDF的下载单位、IP信息已删除 (2025-6-4)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
梁不正完成签到,获得积分10
刚刚
legna发布了新的文献求助60
1秒前
SYLH应助WangZhen采纳,获得10
1秒前
AaronDP发布了新的文献求助10
2秒前
3秒前
顾矜应助淡然妙竹采纳,获得10
3秒前
KingYugene完成签到,获得积分10
3秒前
花藏影完成签到 ,获得积分10
4秒前
4秒前
Miranda完成签到,获得积分10
5秒前
SciGPT应助哈比人linling采纳,获得10
6秒前
kk119完成签到,获得积分10
6秒前
Coai517完成签到 ,获得积分10
7秒前
7秒前
小甘发布了新的文献求助10
8秒前
TG_FY完成签到,获得积分10
8秒前
yuan完成签到,获得积分10
9秒前
橙子完成签到,获得积分10
9秒前
谦让之云完成签到 ,获得积分10
9秒前
9秒前
愉快书琴完成签到,获得积分10
10秒前
10秒前
SYLH应助WangZhen采纳,获得10
11秒前
福尔摩云完成签到,获得积分10
12秒前
无辜的秀完成签到,获得积分10
13秒前
Charles完成签到,获得积分10
15秒前
hao发布了新的文献求助10
15秒前
小嘎发布了新的文献求助10
15秒前
ABin完成签到,获得积分10
17秒前
Jasper应助qixiaoqi采纳,获得10
17秒前
FangyingTang完成签到 ,获得积分10
18秒前
金枪鱼子完成签到,获得积分10
18秒前
theyoung发布了新的文献求助10
18秒前
19秒前
量子星尘发布了新的文献求助10
19秒前
赘婿应助liu采纳,获得10
19秒前
小马甲应助清仔采纳,获得10
19秒前
19秒前
luoyue完成签到,获得积分10
19秒前
yuan发布了新的文献求助10
20秒前
高分求助中
【提示信息,请勿应助】关于scihub 10000
Les Mantodea de Guyane: Insecta, Polyneoptera [The Mantids of French Guiana] 3000
徐淮辽南地区新元古代叠层石及生物地层 3000
The Mother of All Tableaux: Order, Equivalence, and Geometry in the Large-scale Structure of Optimality Theory 3000
Global Eyelash Assessment scale (GEA) 1000
Picture Books with Same-sex Parented Families: Unintentional Censorship 550
Research on Disturbance Rejection Control Algorithm for Aerial Operation Robots 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 冶金 细胞生物学 免疫学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 4038619
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3576294
关于积分的说明 11375058
捐赠科研通 3306084
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1819374
邀请新用户注册赠送积分活动 892698
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 815066