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α-Amylase purified and characterized from fenugreek (Trigonella foenum-graecum) showed substantial anti-biofilm activity against Staphylococcus aureus MTCC740

三角藻 淀粉酶 化学 淀粉 色谱法 金黄色葡萄球菌 水解 基质(水族馆) 食品科学 生物化学 生物 植物 细菌 生态学 遗传学
作者
Avinash Kumar,Ravi Ranjan Kumar,Venkatesh Chaturvedi,Arvind M. Kayastha
出处
期刊:International Journal of Biological Macromolecules [Elsevier]
卷期号:252: 126442-126442
标识
DOI:10.1016/j.ijbiomac.2023.126442
摘要

Starch hydrolyzing α-amylase from germinated fenugreek (Trigonella foenum-graecum) has been purified 104-fold to apparent electrophoretic homogeneity with a final specific activity of 297.5 units/mg. SDS-PAGE of the final preparation revealed a single protein band of 47.5 kDa, supported by LC/MS analysis and size-exclusion chromatography on the Superdex 200 (ÄKTA-FPLC). α-Amylase exhibited maximum activity at pH 5.5. An activation energy (Ea) of 9.12 kcal/mol was found to exist in the temperature range of 20 to 90 °C. When substrate concentrations were evaluated between 0.5 and 10 mg/mL, the Km and Vmax values for starch were observed to be 1.12 mg/mL and 384.14 μmol/min/mg, respectively. The major substrate starch exhibited high specificity for fenugreek α-amylase. In the presence of EDTA (5 mM), the activity was lost, however, it could be largely reversed with the addition of calcium. Furthermore, an effort was made to assess the ability of fenugreek seed-derived partially purified (DEAE-cellulose enzyme) and purified α-amylase to disperse inside 48 h-old biofilms of Staphylococcus aureus MTCC740. The outcomes clearly demonstrated that the purified and partially purified α-amylase both exhibited strong biofilm dispersion activity.
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