Oxidation of the Mycobacterium tuberculosis key virulence factor protein tyrosine phosphatase A (MptpA) reduces its phosphatase activity

蛋白质酪氨酸磷酸酶 磷酸酶 半胱氨酸 双特异性磷酸酶 结核分枝杆菌 磷酸化 生物化学 毒力因子 酪氨酸 DUSP6型 酪氨酸磷酸化 蛋白磷酸酶2 化学 毒力 细胞生物学 生物 肺结核 基因 医学 病理
作者
Anna Niesteruk,Sridhar Sreeramulu,Hendrik R. A. Jonker,Christian Richter,Harald Schwalbe
出处
期刊:FEBS Letters [Wiley]
卷期号:596 (12): 1503-1515 被引量:1
标识
DOI:10.1002/1873-3468.14348
摘要

The Mycobacterium tuberculosis tyrosine-specific phosphatase MptpA and its cognate kinase PtkA are prospective targets for anti-tuberculosis drugs as they interact with the host defense response within the macrophages. Although both are structurally well-characterized, the functional mechanism regulating their activity remains poorly understood. Here, we investigate the effect of post-translational oxidation in regulating the function of MptpA. Treatment of MptpA with H2 O2 /NaHCO3 , mimicking cellular oxidative stress conditions, leads to oxidation of the catalytic cysteine (C11) and to a conformational rearrangement of the phosphorylation loop (D-loop) by repositioning the conserved tyrosine 128 (Y128) and generating a temporarily inactive preclosed state of the phosphatase. Thus, the catalytic cysteine in the P-loop acts as a redox switch and regulates the phosphatase activity of MptpA.
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