Converting a Kinase into a Phosphatase?

分解代谢抑制 磷酸酶 生物化学 变构调节 化学 磷酸果糖激酶2 激酶 蛋白激酶A 组氨酸激酶 枯草芽孢杆菌 生物 组氨酸 突变体 细菌 基因 遗传学
出处
期刊:Science's STKE [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:2003 (165)
标识
DOI:10.1126/stke.2003.165.tw28
摘要

Bacillus subtilis respond to changes in carbon source by altering gene expression in a process called the carbon catabolite repression and carbon catabolite activation response (CCR/CCA). HPr is the histidine-containing protein, and HPr kinase/phosphatase (HPrK/P) is an enzyme that mediates CCR /CCA. Under conditions of high glucose HPrK/P acts as a kinase and phosphorylates HPr and catabolite repression HPr (CrH). Under starvation conditions, HPrK/P acts as a phosphatase, dephosphorylating CrH and HPr. The phosphorylated forms of HPr and CrH interact with the transcriptional regulator carbon catabolite control protein (CcpA). Ramström et al. used electrospray ionization mass spectroscopy to analyze the oligomeric state of the protein and determined that at pH 6.8, the enzyme was a hexamer, whereas at pH 9.5, the enzyme was mostly trimeric or dimeric. The kinase activity of the enzyme predominated at higher pH values, and the phosphatase activity predominated at lower pH values. During starvation conditions, the pH of the bacteria drops from 7.5 to 8 to about 6. Thus, a pH-driven change in oligomeric structure of HPrK/P may contribute to difference in enzymatic activity. HPrK/P is also regulated by allosteric modulators, such as inorganic phosphate, and glycolytic intermediates, such as fructose 1,6-diphosphate. Inorganic phosphate stimulated the phosphatase activity of the enzyme and fructose 1,6-diphosphate stimulated the kinase activity. Thus, through allosteric modulation and regulation of the oligomeric state in response to changes in pH, the HPrK/P can serve as either a kinase or a phosphatase to allow the bacteria to properly respond to changes in metabolic state. H. Ramström, S. Sanlier, E. Leize-Wagner, C. Philippe, A. Van Dorsselaer, J. Haiech, Properties and regulation of the bifunctional enzyme HPr kinase/phosphatase in Bacillus subtilis . J. Biol. Chem. 278 , 1174-1185 (2003). [Abstract] [Full Text]

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
跳跃的鹏飞完成签到,获得积分10
刚刚
奋斗宝马完成签到 ,获得积分10
刚刚
jesusmanu完成签到,获得积分10
1秒前
昵称完成签到,获得积分10
2秒前
射天狼发布了新的文献求助10
5秒前
meizi0109完成签到 ,获得积分10
5秒前
夏木南生完成签到 ,获得积分10
6秒前
小杨完成签到 ,获得积分10
6秒前
爱笑子默完成签到 ,获得积分10
6秒前
白潇潇完成签到 ,获得积分10
6秒前
佳佳528完成签到,获得积分10
7秒前
wisdom完成签到,获得积分10
9秒前
娇气的白卉完成签到,获得积分10
12秒前
Sunxf完成签到,获得积分10
13秒前
美丽的仙人掌完成签到,获得积分10
14秒前
14秒前
奋斗宝马关注了科研通微信公众号
15秒前
soory完成签到,获得积分10
15秒前
17秒前
123完成签到 ,获得积分10
18秒前
有魅力寒凡完成签到,获得积分10
18秒前
19秒前
21秒前
香蕉觅云应助wang5945采纳,获得10
22秒前
毛豆应助射天狼采纳,获得10
23秒前
韶雁开完成签到,获得积分10
23秒前
NOIR4LU完成签到,获得积分10
25秒前
充电宝应助超帅的冰夏采纳,获得10
27秒前
御风完成签到,获得积分10
29秒前
st.17完成签到 ,获得积分0
29秒前
wu完成签到 ,获得积分10
29秒前
bigpluto完成签到,获得积分10
29秒前
爆米花应助www采纳,获得10
30秒前
聪明的哈密瓜完成签到,获得积分10
31秒前
31秒前
Sunny完成签到 ,获得积分10
34秒前
34秒前
bubble嘞完成签到 ,获得积分10
36秒前
研究僧完成签到,获得积分10
37秒前
hwzhou10完成签到,获得积分10
37秒前
高分求助中
Evolution 2024
Die Elektra-Partitur von Richard Strauss : ein Lehrbuch für die Technik der dramatischen Komposition 1000
How to Create Beauty: De Lairesse on the Theory and Practice of Making Art 1000
Gerard de Lairesse : an artist between stage and studio 670
大平正芳: 「戦後保守」とは何か 550
LNG地下タンク躯体の構造性能照査指針 500
2019第三届中国LNG储运技术交流大会论文集 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3004819
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2664155
关于积分的说明 7220255
捐赠科研通 2300694
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1220207
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 594585
版权声明 593226