Enzyme immobilization on metal organic frameworks: Laccase from Aspergillus sp. is better adapted to ZIF-zni rather than Fe-BTC

金属有机骨架 热重分析 化学 漆酶 傅里叶变换红外光谱 核化学 固定化酶 水溶液 酶分析 吸附 扫描电子显微镜 化学工程 色谱法 材料科学 有机化学 工程类 复合材料
作者
Davide Tocco,Cristina Carucci,Debora Todde,Kim Shortall,Fernando Otero,Enrico Sanjust,Edmond Magner,Andrea Salis
出处
期刊:Colloids and Surfaces B: Biointerfaces [Elsevier]
卷期号:208: 112147-112147 被引量:32
标识
DOI:10.1016/j.colsurfb.2021.112147
摘要

Laccase from Aspergillus sp. (LC) was immobilized within Fe-BTC and ZIF-zni metal organic frameworks through a one-pot synthesis carried out under mild conditions (room temperature and aqueous solution). The Fe-BTC, ZIF-zni MOFs, and the LC@Fe-BTC, LC@ZIF-zni immobilized LC samples were characterized by X-ray diffraction, scanning electron microscopy, Fourier transform infrared spectroscopy, and thermogravimetric analysis. The kinetic parameters (KM and Vmax) and the specific activity of the free and immobilized laccase were determined. Immobilized LCs resulted in a lower specific activity compared with that of the free LC (7.7 µmol min-1 mg-1). However, LC@ZIF-zni was almost 10 times more active than LC@Fe-BTC (1.32 µmol min-1 mg-1 vs 0.17 µmol min-1 mg-1) and only 5.8 times less active than free LC. The effect of enzyme loading showed that LC@Fe-BTC had an optimal loading of 45.2 mg g-1, at higher enzyme loadings the specific activity decreased. In contrast, the specific activity of LC@ZIF-zni increased linearly over the loading range investigated. The storage stability of LC@Fe-BTC was low with a significant decrease in activity after 5 days, while LC@ZIF retained up to 50% of its original activity after 30 days storage. The difference in activity and stability between LC@Fe-BTC and LC@ZIF-zni is likely due to release of Fe3+ and the low stability of Fe-BTC MOF. Together, these results indicate that ZIF-zni is a superior support for the immobilization of laccase.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
刚刚
我是老大应助木光采纳,获得10
刚刚
Qian完成签到,获得积分10
1秒前
科研通AI2S应助Artorias采纳,获得10
1秒前
1秒前
ytangus发布了新的文献求助10
2秒前
赘婿应助Mrking采纳,获得10
2秒前
2秒前
fortuneteller发布了新的文献求助10
3秒前
孔难破完成签到,获得积分10
3秒前
空灵完成签到,获得积分10
3秒前
斯文败类应助研友_ZAxX6n采纳,获得10
3秒前
3秒前
5秒前
6秒前
6秒前
喜欢哇哇发布了新的文献求助10
7秒前
mi1486325发布了新的文献求助10
7秒前
8秒前
9秒前
ferrycake发布了新的文献求助10
9秒前
美满花生完成签到,获得积分20
10秒前
11秒前
小白不白发布了新的文献求助10
11秒前
陈M雯发布了新的文献求助10
12秒前
14秒前
14秒前
amber发布了新的文献求助10
14秒前
14秒前
14秒前
小火锅发布了新的文献求助10
15秒前
Owen应助云风采纳,获得10
15秒前
机灵的小云酱完成签到,获得积分10
16秒前
科研通AI2S应助Artorias采纳,获得10
16秒前
CipherSage应助年华采纳,获得10
18秒前
18秒前
18秒前
阿朱嘻嘻发布了新的文献求助20
19秒前
史小霜发布了新的文献求助10
19秒前
研友_ZAxX6n发布了新的文献求助10
19秒前
高分求助中
Sustainability in Tides Chemistry 2000
The ACS Guide to Scholarly Communication 2000
Studien zur Ideengeschichte der Gesetzgebung 1000
TM 5-855-1(Fundamentals of protective design for conventional weapons) 1000
Threaded Harmony: A Sustainable Approach to Fashion 810
Pharmacogenomics: Applications to Patient Care, Third Edition 800
Gerard de Lairesse : an artist between stage and studio 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3076845
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2729873
关于积分的说明 7510233
捐赠科研通 2378050
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1261026
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 611213
版权声明 597203