Macrophage N-glycan processing inhibits antibody-dependent cellular phagocytosis

CD64 CD16 抗体 巨噬细胞 吞噬作用 化学 免疫系统 细胞生物学 抗体依赖性细胞介导的细胞毒性 碎片结晶区 受体 聚糖 单克隆抗体 生物 分子生物学 免疫学 生物化学 糖蛋白 体外 CD3型 CD8型
作者
Jesús S Aguilar Díaz de León,Ignácio Aguilar,Adam W. Barb
出处
期刊:Glycobiology [Oxford University Press]
卷期号:33 (12): 1182-1192 被引量:1
标识
DOI:10.1093/glycob/cwad078
摘要

Abstract Factors regulating macrophage effector function represent potential targets to optimize the efficacy of antibody-mediated therapies. Macrophages are myeloid cells capable of engulfing and destroying diseased or damaged target cells. Antibodies binding to the target cell surface can engage macrophage Fc gamma receptors (FcγRs) to elicit antibody-dependent cellular phagocytosis (ADCP), a process that contributes to treatments mediated by anti-tumor antibodies. Conversely, macrophage ADCP of apoptotic T cells is also linked to tolerance in the tumor environment. Here we evaluated the role of asparagine(N)-linked glycans in the function of macrophages derived from primary human monocytes. Macrophages treated with kifunensine, an inhibitor of N-glycan processing, exhibited greater target binding and ADCP of antibody-coated target cells. Kifunensine treatment increased ADCP of both rituximab-coated Raji B cells and trastuzumab-coated SKBR3 cells. ADCP required FcγRs; inhibiting CD64 / FcγRI led to the greatest reduction, followed by CD32 / FcγRII and then CD16 / FcγRIII in most donors. Kifunensine treatment also increased the antibody-binding affinity of CD16. Differences in the abundance of phosphorylated immune receptors, including Siglec-9, CD32a, and LAIR-1 correlated with the increased ADCP. These results demonstrate that N-glycan processing regulates macrophage effector function.
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