Pathological Mutations D169G and P112H Electrostatically Aggravate the Amyloidogenicity of the Functional Domain of TDP-43

病态的 突变 神经科学 医学 领域(数学分析) 生物信息学 遗传学 生物 病理 基因 数学分析 数学
作者
Meenakshi Pillai,Anjali D. Patil,Atanu Das,Santosh Kumar Jha
出处
期刊:ACS Chemical Neuroscience [American Chemical Society]
标识
DOI:10.1021/acschemneuro.4c00372
摘要

Aggregation of TDP-43 is linked to the pathogenesis of many neurodegenerative diseases, including amyotrophic lateral sclerosis (ALS). Notably, electrostatic point mutations such as D169G and P112H, located within the highly conserved functional tandem RNA recognition motif (RRM) domains of the TDP-43 protein (TDP-43
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