The novel angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides from Scomber japonicus muscle protein hydrolysates: QSAR-based screening, molecular docking, kinetic and stability studies

S成员 生物信息学 数量结构-活动关系 化学 血管紧张素转换酶 水解物 生物化学 IC50型 对接(动物) 立体化学 生物 体外 水解 渔业 内分泌学 血压 鲭鱼 基因 医学 护理部
作者
Baobei Wang,Hui Zhang,Yuxi Wen,Wenwen Yuan,Hongbin Chen,Luan Lin,Fengxian Guo,Zong‐Ping Zheng,Chao Zhao
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:447: 138873-138873 被引量:4
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2024.138873
摘要

Food-derived angiotensin-converting enzyme-inhibitory (ACE-I) peptides have attracted extensive attention. Herein, the ACE-I peptides from Scomber japonicus muscle hydrolysates were screened, and their mechanisms of action and inhibition stability were explored. The quantitative structure-activity relationship (QSAR) model based on 5z-scale metrics was developed to rapidly screen for ACE-I peptides. Two novel potential ACE-I peptides (LTPFT, PLITT) were predicted through this model coupled with in silico screening, of which PLITT had the highest activity (IC50: 48.73 ± 7.59 μM). PLITT inhibited ACE activity with a mixture of non-competitive and competitive mechanisms, and this inhibition mainly contributed to the hydrogen bonding based on molecular docking study. PLITT is stable under high temperatures, pH, glucose, and NaCl. The zinc ions (Zn2+) and copper ions (Cu2+) enhanced ACE-I activity. The study suggests that the QSAR model is effective in rapidly screening for ACE-I inhibitors, and PLITT can be supplemented in foods to lower blood pressure.
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