Self-assembly and regulation of protein cages from pre-organised coiled-coil modules

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作者
Fabio Lapenta,Jana Aupič,Marco Vezzoli,Žiga Strmšek,Stefano Da Vela,Dmitri I. Svergun,J.M. Carazo,Roberto Melero,Roman Jerala
出处
期刊:Nature Communications [Nature Portfolio]
卷期号:12 (1) 被引量:35
标识
DOI:10.1038/s41467-021-21184-6
摘要

Abstract Coiled-coil protein origami (CCPO) is a modular strategy for the de novo design of polypeptide nanostructures. CCPO folds are defined by the sequential order of concatenated orthogonal coiled-coil (CC) dimer-forming peptides, where a single-chain protein is programmed to fold into a polyhedral cage. Self-assembly of CC-based nanostructures from several chains, similarly as in DNA nanotechnology, could facilitate the design of more complex assemblies and the introduction of functionalities. Here, we show the design of a de novo triangular bipyramid fold comprising 18 CC-forming segments and define the strategy for the two-chain self-assembly of the bipyramidal cage from asymmetric and pseudo-symmetric pre-organised structural modules. In addition, by introducing a protease cleavage site and masking the interfacial CC-forming segments in the two-chain bipyramidal cage, we devise a proteolysis-mediated conformational switch. This strategy could be extended to other modular protein folds, facilitating the construction of dynamic multi-chain CC-based complexes.
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