Affinity-Driven Peptide Selection of an NFAT Inhibitor More Selective Than Cyclosporin A

NFAT公司 钙调神经磷酸酶 磷酸酶 转录因子 化学 生物化学 对接(动物) 生物 分子生物学 移植 基因 医学 内科学 护理部
作者
J. Aramburu,Michael B. Yaffe,Cristina López‐Rodríguez,Lewis C. Cantley,Patrick G. Hogan,Anjana Rao
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:285 (5436): 2129-2133 被引量:597
标识
DOI:10.1126/science.285.5436.2129
摘要

The flow of information from calcium-mobilizing receptors to nuclear factor of activated T cells (NFAT)–dependent genes is critically dependent on interaction between the phosphatase calcineurin and the transcription factor NFAT. A high-affinity calcineurin-binding peptide was selected from combinatorial peptide libraries based on the calcineurin docking motif of NFAT. This peptide potently inhibited NFAT activation and NFAT-dependent expression of endogenous cytokine genes in T cells, without affecting the expression of other cytokines that require calcineurin but not NFAT. Substitution of the optimized peptide sequence into the natural calcineurin docking site increased the calcineurin responsiveness of NFAT. Compounds that interfere selectively with the calcineurin-NFAT interaction without affecting calcineurin phosphatase activity may be useful as therapeutic agents that are less toxic than current drugs.
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