DEXAMETHASONE STIMULATES PROTEASOME- AND CALCIUM-DEPENDENT PROTEOLYSIS IN CULTURED L6 MYOTUBES

蛋白质水解 蛋白酶体 蛋白质降解 地塞米松 组织蛋白酶D 卡尔帕因 蛋白水解酶 内科学 肌发生 内分泌学 组织蛋白酶 泛素 蛋白质周转 化学 生物化学 生物 心肌细胞 蛋白质生物合成 医学 基因
作者
Li Wang,Guangju Luo,Jingjing Wang,Per-Olof J. Hasselgren
出处
期刊:Shock [Ovid Technologies (Wolters Kluwer)]
卷期号:10 (4): 298-306 被引量:101
标识
DOI:10.1097/00024382-199810000-00011
摘要

The effect of dexamethasone on protein degradation and the involvement of different proteolytic pathways were examined in cultured L6 myotubes. Treatment of the cells with dexamethasone resulted in an approximately 20% increase in protein degradation at a hormone concentration of 10(-7) to 10(-6) M. By using various proteolytic blockers, evidence was found that the dexamethasone-induced increase in protein breakdown mainly reflected energy-proteasome-dependent proteolysis and to a lesser extent calcium-dependent protein breakdown. In contrast, the hormone treatment did not increase lysosomal proteolysis. mRNA levels for cathepsin B, ubiquitin, and the proteasome subunit C3 were increased by dexamethasone. The results suggest that glucocorticoids stimulate calcium and energy-proteasome-dependent muscle proteolysis and that changes in mRNA levels for proteolytic enzymes do not necessarily reflect the involvement of different proteolytic pathways.
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