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Crystal structure of unlinked NS2B-NS3 protease from Zika virus

NS3型 寨卡病毒 蛋白酶 病毒学 活动站点 病毒复制 NS2-3蛋白酶 病毒 黄病毒 化学 基质(水族馆) 生物 生物化学 生态学
作者
Zhenzhen Zhang,Yan Li,Ying Ru Loh,Wint Wint Phoo,Alvin W. Hung,CongBao Kang,Dahai Luo
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:354 (6319): 1597-1600 被引量:183
标识
DOI:10.1126/science.aai9309
摘要

A closed conformation for Zika virus enzyme The recent Zika virus epidemic highlights the need for antiviral drugs. One important drug target is the virus's NS2B-NS3 protease, an enzyme that is critical for viral replication. Zhang et al. report high-resolution crystal structures of the protease as a free enzyme and with a peptide bound to the active site in the reverse position. The structures reveal that, unlike in other flaviviruses, the protease adopts a closed conformation, in which NS2B engages NS3 to form the empty substrate-binding site. Moreover, substrate binding did not substantially alter the conformation of the enzyme. Science , this issue p. 1597

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