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Preparation, Structural Characterization, and Enzymatic Properties of Alginate Lyase Immobilized on Magnetic Chitosan Microspheres

戊二醛 固定化酶 壳聚糖 化学 裂解酶 热稳定性 海藻酸钙 水解 吸附 傅里叶变换红外光谱 核化学 色谱法 生物化学 有机化学 化学工程 工程类
作者
Jinmeng Li,Feng Yan,Bingbing Huang,Mengyan Zhang,Xiaodan Wu,Yuhuan Liu,Roger Ruan,Hongli Zheng
出处
期刊:Applied Biochemistry and Biotechnology [Springer Nature]
被引量:4
标识
DOI:10.1007/s12010-023-04824-z
摘要

Alginate lyase is an enzyme that catalyses the hydrolysis of alginate into alginate oligoalginates. To enhance enzyme stability and recovery, a facile strategy for alginate lyase immobilization was developed. Novel magnetic chitosan microspheres were synthesized and used as carriers to immobilize alginate lyase. The immobilization of alginate lyase on magnetic chitosan microspheres was successful, as proven by Fourier transform infrared spectroscopy and X-ray diffraction spectra. Enzyme immobilization exhibited the best performance at an MCM dosage of 1.5 g/L, adsorption time of 2.0 h, glutaraldehyde concentration of 0.2%, and immobilization time of 2.0 h. The optimal pH of the free alginate lyase was 7.5, and this pH value was shifted to 8.0 after immobilization. No difference was observed at the optimal temperature (45 °C) for the immobilized and free enzymes. The immobilized alginate lyase displayed better thermal stability than the free alginate lyase. The Km values of the free and immobilized enzymes were 0.05 mol/L and 0.09 mol/L, respectively. The immobilized alginate lyase retained 72% of its original activity after 10 batch reactions. This strategy was found to be a promising method for immobilizing alginate lyase.
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