The N-Acetylglutamate Synthase Family: Structures, Function and Mechanisms

磷酸果糖激酶2 生物化学 生物 ATP合酶 氨甲酰磷酸合成酶 生物合成 精氨酸 氨基酸
作者
Dashuang Shi,Norma M. Allewell,Mendel Tuchman
出处
期刊:International Journal of Molecular Sciences [MDPI AG]
卷期号:16 (12): 13004-13022 被引量:24
标识
DOI:10.3390/ijms160613004
摘要

N-acetylglutamate synthase (NAGS) catalyzes the production of N-acetylglutamate (NAG) from acetyl-CoA and l-glutamate. In microorganisms and plants, the enzyme functions in the arginine biosynthetic pathway, while in mammals, its major role is to produce the essential co-factor of carbamoyl phosphate synthetase 1 (CPS1) in the urea cycle. Recent work has shown that several different genes encode enzymes that can catalyze NAG formation. A bifunctional enzyme was identified in certain bacteria, which catalyzes both NAGS and N-acetylglutamate kinase (NAGK) activities, the first two steps of the arginine biosynthetic pathway. Interestingly, these bifunctional enzymes have higher sequence similarity to vertebrate NAGS than those of the classical (mono-functional) bacterial NAGS. Solving the structures for both classical bacterial NAGS and bifunctional vertebrate-like NAGS/K has advanced our insight into the regulation and catalytic mechanisms of NAGS, and the evolutionary relationship between the two NAGS groups.
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