High angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibitory activity of Alcalase-digested green soybean (Glycine max) hydrolysates

水解物 化学 木瓜蛋白酶 水解 色谱法 等电点 高效液相色谱法 菠萝蛋白酶 酶水解 胰蛋白酶 生物化学
作者
Mohamad Ariff Hanafi,Siti Nadia Hashim,Shyan Yea Chay,Afshin Ebrahimpour,Mohammad Zarei,Kharidah Muhammad,Azizah Abdul Hamid,Nazamid Saari
出处
期刊:Food Research International [Elsevier]
卷期号:106: 589-597 被引量:69
标识
DOI:10.1016/j.foodres.2018.01.030
摘要

As a protein-rich, underutilized crop, green soybean could be exploited to produce hydrolysates containing angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibitory peptides. Defatted green soybean was hydrolyzed using four different food-grade proteases (Alcalase, Papain, Flavourzyme and Bromelain) and their ACE inhibitory activities were evaluated. The Alcalase-generated green soybean hydrolysate showed the highest ACE inhibitory activity (IC50: 0.14 mg/mL at 6 h hydrolysis time) followed by Papain (IC50: 0.20 mg/mL at 5 h hydrolysis time), Bromelain (IC50: 0.36 mg/mL at 6 h hydrolysis time) and Flavourzyme (IC50: 1.14 mg/mL at 6 h hydrolysis time) hydrolysates. The Alcalase-generated hydrolysate was profiled based on its hydrophobicity and isoelectric point using reversed phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) and isoelectric point focusing (IEF) fractionators. The Alcalase-generated green soybean hydrolysate comprising of peptides EAQRLLF, PSLRSYLAE, PDRSIHGRQLAE, FITAFR and RGQVLS, revealed the highest ACE inhibitory activity of 94.19%, 99.31%, 92.92%, 101.51% and 90.40%, respectively, while their IC50 values were 878 μM, 532 μM, 1552 μM, 1342 μM and 993 μM, respectively. It can be concluded that Alcalase-digested green soybean hydrolysates could be exploited as a source of peptides to be incorporated into functional foods with antihypertensive activity.
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