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Structural basis for ligand recognition by integrins

整合素 生物 细胞生物学 细胞外基质 细胞粘附 受体 胶原受体 蛋白质亚单位 细胞表面受体 配体(生物化学) 细胞粘附分子 细胞 生物化学 基因
作者
Junichi Takagi
出处
期刊:Current Opinion in Cell Biology [Elsevier]
卷期号:19 (5): 557-564 被引量:109
标识
DOI:10.1016/j.ceb.2007.09.002
摘要

Integrins, the major cell surface receptors mediating cell–extracellular matrix (ECM) adhesion, are central to the basic physiology underlying all multicellular organisms. As the complexity of animal body architecture increased, integrins were forced to acquire recognition capabilities toward the wide variety of ECM ligands and cell surface counter-receptors that emerged during evolution. Structural determination of the integrin–ligand complexes for both I domain-containing and non-I domain-containing integrins revealed two fundamentally different types of integrin-binding surfaces. In addition, recent advances in the biochemical and pharmacological characterization of the integrin–ligand interactions are beginning to reveal how integrins achieve specific recognition of wide variety of ligands using a small binding cleft at the subunit interface common to all integrins.
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