Spring Viremia of Carp Virus N Protein Negatively Regulates IFN Induction through Autophagy-Lysosome–Dependent Degradation of STING

自噬 溶酶体 生物 挑剔 基因敲除 病毒 蛋白质降解 干扰素 细胞生物学 ULK1 病毒学 基因 细胞凋亡 生物化学 蛋白激酶A 渔业 航空航天工程 工程类 安普克 磷酸化
作者
Xueli Wang,Zhuo-Cong Li,Can Zhang,Jingxin Jiang,Ke-Jia Han,Jianliang Tong,Xiaoli Yang,Dandan Chen,Long-Feng Lu,Shun Li
出处
期刊:Journal of Immunology [The American Association of Immunologists]
卷期号:210 (1): 72-81 被引量:4
标识
DOI:10.4049/jimmunol.2200477
摘要

Abstract Fish possess a powerful IFN system to defend against aquatic virus infections. Nevertheless, spring viremia of carp virus (SVCV) causes large-scale mortality in common carp and significant economic losses to aquaculture. Therefore, it is necessary to investigate the strategies used by SVCV to escape the IFN response. In this study, we show that the SVCV nucleoprotein (N protein) negatively regulates cellular IFN production by degrading stimulator of IFN genes (STING) via the autophagy-lysosome–dependent pathway. First, overexpression of N protein inhibited the IFN promoter activation induced by polyinosinic-polycytidylic acid and STING. Second, the N protein associated with STING and experiments using a dominant-negative STING mutant demonstrated that the N-terminal transmembrane domains of STING were indispensable for this interaction. Then, the N protein degraded STING in a dose-dependent and autophagy-lysosome–dependent manner. Intriguingly, in the absence of STING, individual N proteins could not elicit host autophagic flow. Furthermore, the autophagy factor Beclin1 was found to interact with the N protein to attenuate N protein–mediated STING degradation after beclin1 knockdown. Finally, the N protein remarkably weakened STING-enhanced cellular antiviral responses. These findings reveal that SVCV uses the host autophagic process to achieve immune escape, thus broadening our understanding of aquatic virus pathogenesis.
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