Cross-talk between the Allosteric Effector-binding Sites in Mouse Ribonucleotide Reductase

核苷酸还原酶 变构调节 效应器 核苷酸 化学 细胞生物学 生物 生物化学 核苷酸 蛋白质亚单位 基因
作者
Peter Reichard,R. Eliasson,Rolf Ingemarson,Lars Thelander
出处
期刊:Journal of Biological Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:275 (42): 33021-33026 被引量:75
标识
DOI:10.1074/jbc.m005337200
摘要

We compared the allosteric regulation and effector binding properties of wild type R1 protein and R1 protein with a mutation in the "activity site" (D57N) of mouse ribonucleotide reductase. Wild type R1 had two effector-binding sites per polypeptide chain: one site (activity site) for dATP and ATP, with dATP-inhibiting and ATP-stimulating catalytic activity; and a second site (specificity site) for dATP, ATP, dTTP, and dGTP, directing substrate specificity. Binding of dATP to the specificity site had a 20-fold higher affinity than to the activity site. In all these respects, mouse R1 resembles Escherichia coli R1. Results with D57N were complicated by the instability of the protein, but two major changes were apparent. First, enzyme activity was stimulated by both dATP and ATP, suggesting that D57N no longer distinguished between the two nucleotides. Second, the two binding sites for dATP both had the same low affinity for the nucleotide, similar to that of the activity site of wild type R1. Thus the mutation in the activity site had decreased the affinity for dATP at the specificity site, demonstrating the interaction between the two sites.
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