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Critical Roles of Mucin 1 Glycosylation by Transactivated Polypeptide N-Acetylgalactosaminyltransferase 6 in Mammary Carcinogenesis

MUC1号 癌症研究 糖基化 粘蛋白 癌变 生物 下调和上调 基因敲除 乳腺癌 基因沉默 癌症 免疫染色 免疫学 细胞培养 生物化学 免疫组织化学 遗传学 基因
作者
Jae‐Hyun Park,Toshihiko Nishidate,Kyoko Kijima,Takao Ohashi,Kaoru Takegawa,Tomoko Fujikane,Koichi Hirata,Yusuke Nakamura,Toyomasa Katagiri
出处
期刊:Cancer Research [American Association for Cancer Research]
卷期号:70 (7): 2759-2769 被引量:156
标识
DOI:10.1158/0008-5472.can-09-3911
摘要

The structure of O-glycosylated proteins is altered in breast cancer cells, but the mechanisms of such an aberrant modification have been largely unknown. We here report critical roles of a novel druggable target, polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 6 (GALNT6), which is upregulated in a great majority of breast cancers and encodes a glycosyltransferase responsible for initiating mucin-type O-glycosylation. Knockdown of GALNT6 by small interfering RNA significantly enhanced cell adhesion function and suppressed the growth of breast cancer cells. Western blot and immunostaining analyses indicated that wild-type GALNT6 protein could glycosylate and stabilize an oncoprotein mucin 1 (MUC1), which was upregulated with GALNT6 in breast cancer specimens. Furthermore, knockdown of GALNT6 or MUC1 led to similar morphologic changes of cancer cells accompanied by the increase of cell adhesion molecules beta-catenin and E-cadherin. Our findings implied that overexpression of GALNT6 might contribute to mammary carcinogenesis through aberrant glycosylation and stabilization of MUC1 and that screening of GALNT6 inhibitors would be valuable for the development of novel therapeutic modalities against breast cancer.
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