已入深夜,您辛苦了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整地填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!祝你早点完成任务,早点休息,好梦!

Theoretical Study of the Mechanism of the Nonheme Iron Enzyme EgtB

化学 部分 咪唑 键裂 立体化学 半胱氨酸 组氨酸 药物化学 光化学 有机化学 催化作用
作者
Wenjie Wei,Per E. M. Siegbahn,Rong‐Zhen Liao
出处
期刊:Inorganic Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:56 (6): 3589-3599 被引量:44
标识
DOI:10.1021/acs.inorgchem.6b03177
摘要

EgtB is a nonheme iron enzyme catalyzing the C-S bond formation between γ-glutamyl cysteine (γGC) and N-α-trimethyl histidine (TMH) in the ergothioneine biosynthesis. Density functional calculations were performed to elucidate and delineate the reaction mechanism of this enzyme. Two different mechanisms were considered, depending on whether the sulfoxidation or the S-C bond formation takes place first. The calculations suggest that the S-O bond formation occurs first between the thiolate and the ferric superoxide, followed by homolytic O-O bond cleavage, very similar to the case of cysteine dioxygenase. Subsequently, proton transfer from a second-shell residue Tyr377 to the newly generated iron-oxo moiety takes place, which is followed by proton transfer from the TMH imidazole to Tyr377, facilitated by two crystallographically observed water molecules. Next, the S-C bond is formed between γGC and TMH, followed by proton transfer from the imidazole CH moiety to Tyr377, which was calculated to be the rate-limiting step for the whole reaction, with a barrier of 17.9 kcal/mol in the quintet state. The calculated barrier for the rate-limiting step agrees quite well with experimental kinetic data. Finally, this proton is transferred back to the imidazole nitrogen to form the product. The alternative thiyl radical attack mechanism has a very high barrier, being 25.8 kcal/mol, ruling out this possibility.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
PDF的下载单位、IP信息已删除 (2025-6-4)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
陈陈完成签到,获得积分10
1秒前
Jasper应助哈哈哈哈采纳,获得10
6秒前
8秒前
CHSLN完成签到 ,获得积分10
8秒前
谨慎秋珊完成签到 ,获得积分10
20秒前
Crrr完成签到,获得积分10
22秒前
26秒前
27秒前
明水发布了新的文献求助10
29秒前
江洋大盗发布了新的文献求助10
30秒前
哈哈哈哈发布了新的文献求助10
33秒前
故意的睫毛膏完成签到 ,获得积分10
35秒前
鲤鱼绮山完成签到 ,获得积分10
37秒前
张西西完成签到 ,获得积分10
38秒前
飞龙在天完成签到 ,获得积分10
39秒前
量子星尘发布了新的文献求助10
46秒前
Iron_five完成签到 ,获得积分10
46秒前
wdd完成签到 ,获得积分10
47秒前
49秒前
53秒前
53秒前
wanci应助科研通管家采纳,获得10
53秒前
哈哈环完成签到 ,获得积分10
57秒前
kourosz完成签到,获得积分10
58秒前
Emilia完成签到,获得积分10
1分钟前
siji完成签到,获得积分10
1分钟前
米米碎片完成签到 ,获得积分10
1分钟前
wangfaqing942完成签到 ,获得积分10
1分钟前
短巷完成签到 ,获得积分10
1分钟前
PAIDAXXXX完成签到,获得积分10
1分钟前
平常安雁完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
1分钟前
可爱的函函应助芯之痕采纳,获得10
1分钟前
numagok完成签到,获得积分10
1分钟前
李治稳发布了新的文献求助10
1分钟前
1分钟前
养乐多敬你完成签到 ,获得积分10
1分钟前
缓慢新梅完成签到,获得积分10
1分钟前
万能图书馆应助缓慢新梅采纳,获得10
1分钟前
高分求助中
A new approach to the extrapolation of accelerated life test data 1000
Picture Books with Same-sex Parented Families: Unintentional Censorship 700
ACSM’s Guidelines for Exercise Testing and Prescription, 12th edition 500
Nucleophilic substitution in azasydnone-modified dinitroanisoles 500
不知道标题是什么 500
Indomethacinのヒトにおける経皮吸収 400
Phylogenetic study of the order Polydesmida (Myriapoda: Diplopoda) 370
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 冶金 细胞生物学 免疫学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3976600
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3520674
关于积分的说明 11204470
捐赠科研通 3257316
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1798683
邀请新用户注册赠送积分活动 877861
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 806595