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Heat shock proteins and the calcineurin-crz1 signaling regulate stress responses in fungi

热休克蛋白 生物 热休克蛋白60 热休克蛋白90 细胞生物学 热休克蛋白70 伴侣(临床) 毒力 钙调神经磷酸酶 信号转导 遗传学 基因 移植 医学 外科 病理
作者
Avishek Roy,Ranjan Tamuli
出处
期刊:Archives of Microbiology [Springer Nature]
卷期号:204 (5): 240-240 被引量:24
标识
DOI:10.1007/s00203-022-02833-w
摘要

The heat shock proteins (Hsps) act as a molecular chaperone to stabilize client proteins involved in various cell functions in fungi. Hsps are classified into different families such as HSP90, HSP70, HSP60, HSP40, and small HSPs (sHsps). Hsp90, a well-studied member of the Hsp family proteins, plays a role in growth, cell survival, and pathogenicity in fungi. Hsp70 and sHsps are involved in the development, tolerance to stress conditions, and drug resistance in fungi. Hsp60 is a mitochondrial chaperone, and Hsp40 regulates fungal ATPase machinery. In this review, we describe the cell functions, regulation, and the molecular link of the Hsps with the calcineurin-crz1 calcium signaling pathway for their role in cell survival, growth, virulence, and drug resistance in fungi and related organisms.
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