Preparation and characterization of cross-linked enzyme aggregates (CLEAs) of recombinant thermostable alkylsulfatase (SdsAP) from Pseudomonas sp. S9

化学 降级(电信) 降水 色谱法 假单胞菌 热稳定性 催化作用 核化学 生物化学 有机化学 细菌 生物 遗传学 电信 物理 气象学 计算机科学
作者
Shengping Li,Yintao Su,Yadan Liu,Lifang Sun,Minxiang Yu,Yunkun Wu
出处
期刊:Process Biochemistry [Elsevier]
卷期号:51 (12): 2084-2089 被引量:19
标识
DOI:10.1016/j.procbio.2016.09.013
摘要

SdsAP, an efficient SDS degradation alkylsulfatase from Pseudomonas sp. S9, was immobilized in the form of cross-linked enzyme aggregates (CLEAs). Preliminary results revealed that over 80% activity of SdsAP-CLEAs was recovered using PEG4000 as the precipitating agent. Conditions for enzyme precipitation and cross-linking were further optimized. Compared to free SdsAP, SdsAP-CLEAs showed higher pH and temperature stability, and better tolerance to a certain organic solvents. Kinetic characterization analysis showed that SdsAP-CLEAs had higher affinity and catalytic efficiency than its soluble counterpart. Furthermore, SdsAP-CLEAs retained more than 60% of their initial activity after 10 batches of re-use at 50 °C and little or no loss of activity after one month at 4 °C. These results suggested that immobilization with CLEAs could improve the stability and operability of SdsAP, exhibiting a great potential application of SdsAP-CLEAs on SDS degradation in industry wastewater treatment.

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