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A small subunit processome protein promotes cancer by altering translation

核糖体生物发生 生物 翻译(生物学) 基因敲除 下调和上调 癌变 细胞质 细胞生物学 小核仁RNA 蛋白质生物合成 蛋白质亚单位 核糖体蛋白 核糖体 核糖核酸 癌症研究 癌症 长非编码RNA 分子生物学 信使核糖核酸 遗传学 基因
作者
Hong Yang,Tae‐Min Kim,Shao-dong Song,Lata G. Menon,Xiuli Jiang,Wei Huang,Peter McL. Black,P J Park,Rona S. Carroll,Mark D. Johnson
出处
期刊:Oncogene [Springer Nature]
卷期号:34 (34): 4471-4481 被引量:12
标识
DOI:10.1038/onc.2014.376
摘要

Dysregulation of ribosome biogenesis or translation can promote cancer, but the underlying mechanisms remain unclear. UTP18 is a component of the small subunit processome, a nucleolar multi-protein complex whose only known function is to cleave pre-ribosomal RNA to yield the 18S ribosomal RNA component of 40S ribosomal subunits. Here, we show that UTP18 also alters translation to promote stress resistance and growth, and that UTP18 is frequently gained and overexpressed in cancer. We observed that UTP18 localizes to the cytoplasm in a subset of cells, and that serum withdrawal increases cytoplasmic UTP18 localization. Cytoplasmic UTP18 associates with the translation complex and Hsp90 to upregulate the translation of IRES-containing transcripts such as HIF1a, Myc and VEGF, thereby inducing stress resistance. Hsp90 inhibition decreases cytoplasmic UTP18 and UTP18-induced increases in translation. Importantly, elevated UTP18 expression correlates with increased aggressiveness and decreased survival in numerous cancers. Enforced UTP18 overexpression promotes transformation and tumorigenesis, whereas UTP18 knockdown inhibits these processes. This stress adaptation mechanism is thus co-opted for growth by cancers, and its inhibition may represent a promising new therapeutic target.
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