آنزیم های شبه کیموتریپسین در بسیاری از فرآیندهای فیزیولوژیکی حشرات از جمله هضم، رشد، بقاء و ایمنی نقش دارند. این آنزیم ها، پیوندهای پپتیدی را از انتهای کربوکسیلی اسیدهای آمینه حلقوی موجود در پروتئین ها هیدرولیز نموده و پپتیدهای فعال و اسیدهای آمینه مورد نیاز برای رشد و تولید مثل حشره را آزاد می نمایند. نظر به اهمیت نقش پروتئین های غذایی در بقاء و رشد حشرات، توجه بسیاری از حشره شناسان به ساختار، عملکرد، مکانیسم و میان کنش های آنزیم های گوارشی جلب می شود. آگاهی از خصوصیات بیوشیمیایی و ساختاری پروتئازهای حشرات میتواند به توسعه استراتژی کنترل آفات مبتنی بر مهار کنندههای پروتئازی اختصاصی کمک نماید. بر این اساس، مطالعۀ حاضر روی تجزیه و تحلیل ساختار و همترازی توالی پروتئین، آنالیز فیلوژنتیک و همچنین ارزیابی موتیف های محافظت شده در گونه های مختلف حشرات با استفاده از ابزارهای مختلف بیوانفورماتیک متمرکز می باشد. هم ترازی چندگانۀ توالی ها، نواحی مختلف محافظت شده و به طور ویژه حفاظت اسیدهای آمینۀ دخیل در جایگاه فعال آنزیم (هیستیدین، آسپارتیک اسید، سرین) را نشان داد و همچنین ده موتیف محافظت شده نیز با استفاده از برنامه های MEME و MAST، بدست آمد. نتایج مطالعات فیلوژنی نشان می دهد که کیموتریپسین های حشرات مورد مطالعه احتمالا دارای یک جد مشترک هستند. ساختارهای سه بعدی کیموتریپسین با استفاده از سرور I-TASSER پیش بینی شد و کیفیت مدل ها با استفاده از برنامه های PROCHECK، ERRAT و Verify-3D مورد تأیید قرار گرفت. همچنین شبکه میانکنش های پروتئین – پروتئین بدست آمده از برنامۀ STRING 11، ده مسیر ارتباطی برای کیموتریپسین (.Aedes aegypti (L را ارائه نمود. به طور کلی، مطالعه حاضر می تواند چشم اندازی جدید جهت طراحی آفتکش های آتی بر اساس مهارکننده های اختصاصی آنزیم های گوارشی فراهم نماید.