Magnetic resin composites for the enrichment of proteins, peptides and phosphopeptides

吸附 牛血清白蛋白 磷酸蛋白质组学 化学 材料科学 色谱法 磷酸化 有机化学 蛋白质磷酸化 生物化学 蛋白激酶A
作者
Yu Wang,Yini Pan,Zhi‐Chao Yan,Zhi‐Hua Zhong,Lingyi Zhang,Weibing Zhang
出处
期刊:Analytical Methods [The Royal Society of Chemistry]
卷期号:15 (32): 3984-3990
标识
DOI:10.1039/d3ay01068f
摘要

There is growing interest in the development of materials for enriching proteins and phosphoproteins from complex sample matrices for mass spectrometric analysis. Herein, we designed and synthesized two types of magnetic resin composites, i.e., MTS9200@Fe3O4 and FPA90CL@Fe3O4, and assessed their applications as adsorbents for enriching proteins, peptides and phosphopeptides. With the combination of Fe3+-IMAC interaction (MTS9200) or electrostatic attraction (FPA90CL) of resins and the adsorption of Fe3O4, the prepared composites exhibited higher capacities for adsorbing a protein (bovine serum albumin, at 195.71 and 135.03 mg g-1 for MTS9200@Fe3O4 and FPA90CL@Fe3O4, respectively) than MTS9200, FPA90CL and Fe3O4. In addition, due to the contributions of the hydrophobic skeleton of resins and Fe3O4, the magnetic resin composites allowed for efficient enrichment of peptides. Moreover, through Fe3+-IMAC interaction or electrostatic attraction of resins and Fe-O MOAC interaction of Fe3O4 with phosphate groups, phosphopeptides could also be captured. Furthermore, we employed the prepared composites for enriching proteins and phosphopeptides from human serum, where 466 and 506 proteins, and 434 and 356 phosphorylation sites, were detected from human serum after being processed with FPA90CL@Fe3O4 and MTS9200@Fe3O4, respectively. Together, our work revealed the great potential of magnetic resin composites as enrichment materials for proteomics and phosphoproteomics analysis.
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