The cloning, expression and purification of recombinant human neuritin from Escherichia coli and the partial analysis of its neurobiological activity

重组DNA 神经突 免疫印迹 大肠杆菌 分子生物学 神经营养因子 克隆(编程) 融合蛋白 污渍 生物 化学 生物化学 基因 受体 程序设计语言 体外 计算机科学
作者
Yuanyuan Li,Juan Tang,Yunhua Zhang,Haiyan Wang,Wumei Yuan,Na Yu,Xing Luo,Xiaoling Xu,Jin Huang,Lei Yang
出处
期刊:Cellular & Molecular Biology Letters [Springer Nature]
卷期号:20 (5) 被引量:3
标识
DOI:10.1515/cmble-2015-0057
摘要

Abstract Neuritin (Nrn1) is a neurotrophic factor that plays various roles in neural development and synaptic plasticity. In this study, the NRN1 gene was cloned and expressed in Escherichia coli and then recombinant neuritin protein was purified so that its neurobiological activity could be evaluated. The protein, which was obtained at a concentration of 0.45 mg/ml and > 90% purity, had the predicted molecular weight of 30 kDa, as determined via sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. Western blot analysis confirmed that an anti-neuritin antibody could recognize the fusion protein. Subsequent functional analyses revealed that recombinant neuritin promoted neurite outgrowth in embryonic chicken dorsal root ganglia and PC12 cells. These results suggest that recombinant neuritin protein could be a valuable tool for inducing neurite regeneration, for instance in cases of spinal cord injury or neurological diseases.
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