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Heterologous expression and activity of α-helical antimicrobial peptide SW in Bacillus subtilis

枯草芽孢杆菌 抗菌剂 抗菌肽 生物 微生物学 重组DNA 细胞毒性 天蚕素 生物化学 大肠杆菌 分子生物学 细菌 体外 基因 遗传学
作者
Lu Zhao,Ling Li,Yinghan Xu,Mingyang Hu,Yuxin Fang,Na Dong
出处
期刊:Biochemical Engineering Journal [Elsevier]
卷期号:203: 109224-109224 被引量:1
标识
DOI:10.1016/j.bej.2024.109224
摘要

The antimicrobial peptide Cecropin P1 (CP1) was isolated from the pig-intestinal parasitic nematode Ascaris lumbricoides and had potent antimicrobial activity. However, its cytotoxicity is high. Herein, Using CP1 as the parent peptide, we designed a derivative peptide SW by replacing amino acids based on the structure and function relationship of antimicrobial peptides (AMPs) to reduce the toxicity of CP1. Subsequently, the gene sequence encoding SacB-6 ×His-SUMO-SW was constructed into the recombinant expression vector PHY-P43 of Bacillus subtilis WB800N. The fusion proteins with concentrations of 26.97 mg/L were obtained after purification by a Ni–NTA column. A total of 5.37 mg of SW was obtained from 1 L fermentation cultures. Recombinant SW (rSW) exhibits potent antimicrobial activity against gram-negative bacteria by inducing membrane instabilities. In addition, rSW showed low hemolytic activity and cytotoxicity against human red blood cells and IPEC-J2, respectively. In the mice model of peritonitis infection, rSW could reduce Escherichia coli-loading in the liver, spleen, lung, and kidney of mice. These results indicate that rSW production by Bacillus. subtilis is a safe and reliable strategy, and rSW has the potential to be a novel antimicrobial agent against gram-negative bacterial infections.
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